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dc.contributor.advisorHahn, Ulrich (Prof. Dr.)
dc.contributor.authorLinser, Sebastian
dc.date.accessioned2020-10-19T12:18:36Z-
dc.date.available2020-10-19T12:18:36Z-
dc.date.issued2006
dc.identifier.urihttps://ediss.sub.uni-hamburg.de/handle/ediss/1539-
dc.description.abstractThe objective of this thesis was to develop derivatives of the antimicrobial peptide NK-2 and to correlate their activity with a structural description of their membrane interaction. Eleven new antimicrobial peptides were synthesized and characterized with respect to their antibacterial and hemolytic activity, peptide structure and their impact on biological model membranes. For all tested peptides a correlation between the antibacterial activity and the impact on the inverse hexagonal phase transition of phosphatidylethanolamine lipids promoting a positive membrane curvature was found. This phase transition and the resulting polymorphism of phosphatidylethanolamine lipids is a prerequisite for cell division, fusion and probably also membrane protein function. Additionally, in a parallel approach, the peptidomimetic molecule LA-03-149 was investigated. The concept of mimicking basic properties of antimicrobial peptides in order to achieve a similar biological effect was proven to be correct for this molecule which exhibits a good activity and interacts with model membranes in a peptide comparable fashion affecting the inverse hexagonal phase transition of phosphatidylethanolamine lipids. Contrary to the findings described above, the peptidomimetic LA-03-149 decreased the transition temperature and thus promoted a negative membrane curvature.en
dc.description.abstractZiel der vorliegenden Arbeit war die Entwicklung und das Verständnis der Wirkweise neuer antimikrobieller Peptide auf Basis des antimikrobiellen Peptides NK-2. Elf neue Peptide wurden synthetisiert und ihre antibakterielle und hämolytische Aktivität, die Struktur der Peptide und ihr Einfluss auf Modellmembranen untersucht. Für alle getesteten Peptide wurde ein Zusammenhang zwischen der antibakteriellen Aktivität und der Stärke des Einflusses auf den invers hexagonalen Phasenübergang von Phosphatidylethanolamin Lipiden entdeckt. Dieser Phasenübergang und der daraus resultierende Polymorphismus der Phosphatidylethanolamine ist eine Vorraussetzung für die Zellteilung, die Zellfusion und eventuell auch für die Funktion von Membranproteinen. Alle entwickelten Peptide verstärkten die positive Membrankrümmung der Lipide, was sich in der Erhöhung der Phasenübergangstemperatur äußerte. Zusätzlich zu den antibakteriellen Peptiden wurde ein peptidomimetisches Molekül charakterisiert. Die Idee, grundsätzliche Eigenschaften antimikrobieller Peptide mit peptidomimetischen Substanzen zu imitieren um damit denselben biologischen Effekt zu erzielen, hat sich durch die gute antibakterielle Aktivität und eine den Peptiden ähnliche Wechselwirkung mit Modellmembranen des kleinen Moleküls LA-03-149 bestätigt. Im Gegensatz zur oben erwähnten Unstützung einer positiven Membrankrümmung induziert das Molekül LA-03-149 jedoch eine negative Membrankrümmung, zu erkennen an der Herabsetzung der hexagonalen Phasenübergangstemperatur.de
dc.language.isoenen
dc.publisherStaats- und Universitätsbibliothek Hamburg Carl von Ossietzky
dc.rightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.subjectPeptidantibiotikade
dc.subjectModellmembranende
dc.subjectRöntgenkleinwinkelstreuungde
dc.subjectantbakteriellde
dc.subjectAntibiotikade
dc.subjectSAXSen
dc.subjectpeptideantibioticsen
dc.subjectmodelmembranesen
dc.subjectantibioticsen
dc.subject.ddc540 Chemie
dc.titleDevelopment of new antimicrobial peptides based on the synthetic peptide NK-2en
dc.title.alternativeEntwicklung neuer antimikrobieller Peptide auf Basis des synthetischen Peptids NK-2de
dc.typedoctoralThesis
dcterms.dateAccepted2006-11-03
dc.rights.ccNo license
dc.rights.rshttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.bcl33.07 Spektroskopie
dc.subject.bcl35.80 Makromolekulare Chemie
dc.subject.bcl42.12 Biophysik
dc.subject.bcl42.30 Mikrobiologie
dc.type.casraiDissertation-
dc.type.dinidoctoralThesis-
dc.type.driverdoctoralThesis-
dc.type.statusinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.thesisdoctoralThesis
tuhh.opus.id3101
tuhh.opus.datecreation2006-11-13
tuhh.type.opusDissertation-
thesis.grantor.departmentChemie
thesis.grantor.placeHamburg
thesis.grantor.universityOrInstitutionUniversität Hamburg
dcterms.DCMITypeText-
tuhh.gvk.ppn52259316X
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:18-31018
item.advisorGNDHahn, Ulrich (Prof. Dr.)-
item.grantfulltextopen-
item.languageiso639-1other-
item.fulltextWith Fulltext-
item.creatorOrcidLinser, Sebastian-
item.creatorGNDLinser, Sebastian-
Enthalten in den Sammlungen:Elektronische Dissertationen und Habilitationen
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