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dc.contributor.advisorBetzel, Christian (Prof. Dr. Dr.)
dc.contributor.authorLiu, Jun
dc.date.accessioned2020-10-19T12:56:04Z-
dc.date.available2020-10-19T12:56:04Z-
dc.date.issued2014
dc.identifier.urihttps://ediss.sub.uni-hamburg.de/handle/ediss/5385-
dc.description.abstractThe formation of stable and functional surface layers via self-assembly of so-called surface layer proteins on the cell surface is a dynamic and complex process. S-layers facilitate a number of important biological functions, e.g. they provide cellular wall protection, mediate selective exchange of molecules and therefore function as molecular sieves. Further, S-layers selectively bind several metals partly with high affinity, e.g. uranium, palladium and gold. Most of the current research projects analyzing the surface structure and function of surface layers focus on the crystalline arrays of proteinaceous subunits of archaea and bacteria. To investigate the structure function relationship and the dynamics of the S-layer proteins assembly of slfB and slp-B53 from L. sphaericus, complementary analytical techniques and methods were applied: i) The secondary structure of the S-layer proteins was analyzed by CD-spectroscopy, ii) The two dimensional structure of S-layer assemblies was analyzed by AFM, iii) The dynamics and the time resolved assembly of S-layers were followed applying DLS techniques, iv) SAXS was applied to gain insights into the three dimensional structures. In conclusion, the secondary structure composition of the S-layer proteins investigated contains a substantial amount of turns, loops and disordered regions. The S-layer proteins from L. sphearicus build p4 symmetry as a basic assembly form. The addition of Mg2+ or Ca2+ has a significant influence on the monodispersity of S-layer proteins. A SAXS analysis further showed that the molecular shapes of slfB and slp-B53 are mainly elongated and contain several domains. The data obtained provide important insight to understand the mechanism of the S-layer self-assembly in context with the binding of bivalent cations. The results obtained highlight potential applications of S-layer proteins in the field of micro- and nano-materials. Possible ways to obtain X-ray suitable crystals for high resolution 3D structure analysis of such proteins are summarized.en
dc.description.abstractDie Ausbildung von stabilen und funktionellen S-Layern durch Selbstassemblierung von sogenannten S-Layer Proteinen ist ein dynamischer und komplexer Prozess. S-Layer unterstützen und ermöglichen eine Vielzahl von wichtigen biologischen Funktionen. Sie tragen zum Schutz der Zellwand bei und ermöglichen den selektiven Austausch von Molekülen; sie fungieren damit als molekulares Sieb. Des Weiteren binden S-Layer selektiv und zum Teil hochaffin verschiedene Metallionen wie Uran, Palladium und Gold. Die meisten derzeitigen Forschungsprojekte, die die Oberflächenstrukturen und die Funktion von S-Layern analysieren, fokussieren sich auf die kristalline Anordnung der Protein-Untereinheiten von Archaeen und Bakterien. Um die Struktur und Dynamik-Funktions-Beziehung der S-Layer Assemblierung von slfB und slp-B53 von L. sphaericus zu untersuchen, wurden im Rahmen dieser Arbeit komplementäre analytische Techniken und Methoden verwendet: i) Die Sekundärstruktur der S-layer Proteine wurde mittels CD Spektroskopie analysiert, ii) Die zweidimensionale Struktur der S-layer Anordnung wurde mit AFM untersucht, iii) Die Dynamik und die zeitaufgelöste Assemblierung des S-layers wurden mit DLS Techniken verfolgt, iv) SAXS wurde angewendet, um Informationon über die dreidimensionalen Strukturen zu erhalten. Die Sekundärstrukturzusammensetzung der untersuchten S-layer Proteine ist geprägt von einem signifikanten Anteil flexibler ungeordneter Regionen. Die S-layer Proteine aus L. sphearicus bauen als elementare Assemblierungsform eine p4 Symmetrie auf. Die Anwesenheit von Mg2+ oder Ca2+ hat einen signifikanten Einfluss auf die Monodispersität von S-layer Proteinen. Eine SAXS-Analyse zeigte weiterhin, dass slfB and slp-B53 elongierte Multi-Domänen-Proteine sind. Die erhaltenen Ergebnisse geben Aufschluss über potentielle Anwendungen von S-Layer Proteinen für den Bereich von Mikro- und Nanomaterialien. Die Daten liefern wertvolle Informationen, um den Mechanismus der S-Layer Selbstassemblierung im Kontext der Bindung von bivalenten Kationen zu verstehen. Es werden mögliche Lösungsansätze vorgestellt, mit denen hochauflösende 3D-Strukturinformationen von S-Layer- und ähnlichen Proteinen erhalten werden können.de
dc.language.isoenen
dc.publisherStaats- und Universitätsbibliothek Hamburg Carl von Ossietzky
dc.rightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.subjectSelbstassemblierungde
dc.subjectAFMde
dc.subjectDLSde
dc.subjectCD-Spektroskopiede
dc.subjectS-Layer Proteinde
dc.subjectself-assemblyen
dc.subjectAFMen
dc.subjectDLSen
dc.subjectCD spectroscopyen
dc.subjectS-layer proteinen
dc.subject.ddc540 Chemie
dc.titleStructure and Dynamics of Bacterial S-layer Proteinsen
dc.title.alternativeStruktur und Dynamik von bakteriellen S-Layer Proteinende
dc.typedoctoralThesis
dcterms.dateAccepted2014-04-11
dc.rights.ccNo license
dc.rights.rshttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.bcl35.62 Aminosäuren, Peptide, Eiweiße
dc.subject.bcl35.71 Biochemische Methoden
dc.subject.bcl35.79 Biochemie: Sonstiges
dc.subject.gndS-Layer
dc.subject.gndRöntgen-Kleinwinkelstreuung
dc.subject.gndBiophysik
dc.type.casraiDissertation-
dc.type.dinidoctoralThesis-
dc.type.driverdoctoralThesis-
dc.type.statusinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.thesisdoctoralThesis
tuhh.opus.id6720
tuhh.opus.datecreation2014-04-24
tuhh.type.opusDissertation-
thesis.grantor.departmentChemie
thesis.grantor.placeHamburg
thesis.grantor.universityOrInstitutionUniversität Hamburg
dcterms.DCMITypeText-
tuhh.gvk.ppn788329650
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:18-67203
item.fulltextWith Fulltext-
item.creatorOrcidLiu, Jun-
item.grantfulltextopen-
item.advisorGNDBetzel, Christian (Prof. Dr. Dr.)-
item.languageiso639-1other-
item.creatorGNDLiu, Jun-
Enthalten in den Sammlungen:Elektronische Dissertationen und Habilitationen
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