DC ElementWertSprache
dc.contributor.advisorBetzel, Christian-
dc.contributor.authorAndaleeb, Hina-
dc.date.accessioned2021-04-30T14:18:24Z-
dc.date.available2021-04-30T14:18:24Z-
dc.date.issued2021-
dc.identifier.urihttps://ediss.sub.uni-hamburg.de/handle/ediss/8971-
dc.description.abstractThe demand for biofuels is increasing constantly with industrialization and population growth. Biofuels can replace fossil fuels due to their effective role in reducing carbon dioxide emissions and global warming. Increasing demand for biofuels triggered substantial scientific research activities to optimize the efficiency of biofuel production. According to the annual oil consumption statistics of Pakistan, the remaining oil reserves can fulfill the requirements only for the next two years. Pakistan and other developing countries that have a rich source of agricultural biomass can apply the biofuel production technology to reduce or even replace the use of fossil fuels. Agricultural wastes, especially sugar cane bagasse, corn and wheat straws are potential lignocellulosic waste materials. Referring to the carbohydrates active enzymes for biofuel production, the genome of Nectria haematococca revealed several putative biomass-degrading enzymes, which have been structurally uncharacterized so far, including the glycoside hydrolase from family 11. Therefore, xylanase from N. haematococca (NhGH11) was selected as a potential candidate for biophysical and biochemical characterization. The three-dimensional structure of xylanase from N. haematococca (NhGH11) is determined at high-resolution (1.0 Å). NhGH11 is single domain xylanase with β-jelly roll folds, the antiparallel and highly twisted sheets create a well-structured cylindrical cavity for the binding of xylan substrates. Due to the advantage of a high-resolution structure, NhGH11 provides details and insights about the complex hydrogen-bonding network of the active site region and allows a detailed comparison with homologous structures. Biochemical and functional properties show the catalytic potential of NhGH11 to be applied for industrial applications. NhGH11 can catalyze the hydrolysis of complex xylan into simple xylose subunits of different lengths. The mesophilic character of NhGH11 is confirmed by the comparison of the number of hydrogen bonds, side-chain interactions and buried water molecules, with thermophilic GH11 enzymes. NhGH11 is not found to be sensitive towards metal ions and chemical reagents typically present in associated industrial production processes. However, lignin-derived phenolic compounds i.e. caffeic acid, cinnamic acid, coumaric acid, and ferulic acid can affect the catalysis by inhibiting the xylanase activity of NhGH11. Therefore, this data highlights the potential of NhGH11 to be applied in industrial biomass degradation processes, in which the catalysis of xylan biopolymers can produce sustainable biofuel and bio-based commercial eco-friendly materials.en
dc.description.abstractDie Nachfrage nach Biokraftstoffen steigt mit der Industrialisierung und dem Bevölkerungswachstum stetig an. Biokraftstoffe können fossile Brennstoffe ersetzen, da sie die Kohlendioxidemissionen und die globale Erwärmung wirksam reduzieren. Die steigende Nachfrage nach Biokraftstoffen löste umfangreiche wissenschaftliche Forschungsaktivitäten aus, um die Effizienz der Biokraftstoffproduktion zu optimieren. Nach der jährlichen Ölverbrauchsstatistik Pakistans können die verbleibenden Ölreserven die Anforderungen nur für die nächsten zwei Jahre erfüllen. Pakistan und andere Entwicklungsländer mit einer reichen Quelle landwirtschaftlicher Biomasse können die Biokraftstoffproduktionstechnologie anwenden, um den Einsatz fossiler Brennstoffe zu reduzieren oder sogar zu ersetzen. Landwirtschaftliche Abfälle, insbesondere Zuckerrohrbagasse, Mais und Weizenstrohhalme, sind potenzielle Abfälle von Lignocellulose. In Bezug auf die kohlenhydrataktiven Enzyme für die Biokraftstoffproduktion enthüllte das Genom von Nectria haematococca mehrere mutmaßliche biomasseabbauende Enzyme, die bisher strukturell nicht charakterisiert wurden, einschließlich der Glycosidhydrolase aus Familie 11. Daher wurde die Xylanase aus N. haematococca (NhGH11) als potenzieller Kandidat für die biophysikalische und biochemische Charakterisierung ausgewählt. Die dreidimensionale Struktur der Xylanase aus N. haematococca (NhGH11) wurde bei hoher Auflösung (1.0 Å) bestimmt. NhGH11 ist eine Einzeldomänen-Xylanase mit β-jelly roll- Faltung. Die antiparallelen und stark verdrillten Schichten bilden einen gut strukturierten zylindrischen Hohlraum für die Bindung von Xylansubstraten. Die hochaufgelöste Struktur von NhGH11 liefert Details und Einblicke in das komplexe Wasserstoffbindungsnetzwerk der Region des aktiven Zentrums und ermöglicht einen detaillierten Vergleich mit homologen Strukturen. Biochemische und funktionelle Eigenschaften zeigen das katalytische Potenzial von NhGH11 für industrielle Anwendungen. NhGH11 kann die Hydrolyse von komplexem Xylan zu einfachen Xylose-Untereinheiten unterschiedlicher Länge katalysieren. Der mesophile Charakter von NhGH11 wird durch den Vergleich der Anzahl von Wasserstoffbrückenbindungen, Seitenkettenwechselwirkungen und verborgenen Wassermolekülen mit thermophilen GH11-Enzymen bestätigt. Es wurde festgestellt, dass NhGH11 unempfindlich gegenüber Metallionen und chemischen Reagenzien ist, welche typischerweise in assoziierten industriellen Produktionsprozessen vorhanden sind. Von Lignin abgeleitete Phenolverbindungen wie Kaffeesäure, Zimtsäure, Cumarsäure und Ferulasäure können jedoch die Katalyse beeinflussen, indem sie die Xylanaseaktivität von NhGH11 hemmen. Daher unterstreichen diese Daten das Potenzial von NhGH11 für industrielle Abbauprozesse von Biomasse, bei denen durch Katalyse von Xylan-Biopolymeren nachhaltige Biokraftstoffe und biobasierte kommerzielle umweltfreundliche Materialien hergestellt werden können.de
dc.language.isoende_DE
dc.publisherStaats- und Universitätsbibliothek Hamburg Carl von Ossietzkyde
dc.rightshttp://purl.org/coar/access_right/c_f1cfde_DE
dc.subject.ddc540: Chemiede_DE
dc.titleAnalyzing structure and function of an industrially important enzyme from Nectria haematococca for biofuel productionen
dc.typedoctoralThesisen
dcterms.dateAccepted2021-04-23-
dc.rights.cchttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/de_DE
dc.rights.rshttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/-
dc.subject.bcl35.79: Biochemie: Sonstigesde_DE
dc.type.casraiDissertation-
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dc.type.statusinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionde_DE
dc.type.thesisdoctoralThesisde_DE
tuhh.type.opusDissertation-
thesis.grantor.departmentChemiede_DE
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dcterms.DCMITypeText-
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:18-ediss-92147-
item.creatorOrcidAndaleeb, Hina-
item.fulltextWith Fulltext-
item.creatorGNDAndaleeb, Hina-
item.languageiso639-1other-
item.grantfulltextembargo_20220424-
item.advisorGNDBetzel, Christian-
Enthalten in den Sammlungen:Elektronische Dissertationen und Habilitationen
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